Los científicos han restaurado la memoria en ratones modificados con daños cerebrales similares al alzhéimer bloqueando la proteína mGluR5.

Investigadores de la Escuela de Medicina de la Universidad de Yale, en New Haven, (Estados Unidos), han descubierto una proteína, el receptor de glutamato metabotrópico 5 o mGluR5, que es el eslabón perdido en el origen del alzhéimer. El estudio, publicado en Neuron (10.1016/j.neuron.2013.06.036), sugiere que bloqueando esta proteína con un fármaco existente se puede restaurar la memoria en ratones modificados con daños cerebrales que imitan la enfermedad.

“De todos los eslabones de esta cadena molecular, la mGluR5 podría ser el blanco más fácil para los fármacos”, destaca Stephen Strittmatter, profesor de Neurología de la Universidad de Yale y autor principal del estudio. Los científicos ya han proporcionado un mapa molecular parcial de cómo el alzhéimer destruye las células cerebrales. En trabajos anteriores, los científicos mostraron que los péptidos beta-amiloides, característicos de la enfermedad, se unen con proteínas priónicas en la superficie de las neuronas, lo que activa un mensajero molecular dentro de la célula llamada Fyn a través de un proceso hasta entonces desconocido.

En el estudio actual, el equipo de Yale revela el eslabón perdido en la cadena, la proteína mGluR5 en la membrana de la célula. En un ensayo probado en modelo murino con alzhéimer, los investigadores bloquearon esta proteína con un fármaco similar al que se está desarrollando para el síndrome de X Frágil, y observaron cómo los déficits en la memoria, el aprendizaje y la densidad de las sinapsis se restauraron.
septiembre 4/2013 (Diario Médico)

Ji Won Um, Adam C. Kaufman, Mikhail Kostylev, Jacqueline K. Heiss, Massimiliano Stagi, Hideyuki Takahashi. Metabotropic Glutamate Receptor 5 Is a Coreceptor for Alzheimer Aβ Oligomer Bound to Cellular Prion Protein. Neuron79(5) pp. 887 – 902 . 4 Sept 2013

septiembre 10, 2013 | Dra. María T. Oliva Roselló | Filed under: Enfermedad de Alzheimer | Etiquetas: , , , |

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