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Un tipo de proteína, llamada chaperona molecular específica del estrés, impide que otras proteínas se colapsen durante las situaciones estresantes para la vida celular, desplegando un largo brazo que las envuelve, según un estudio que publica la revista Cell (10.1016/j.cell.2012.01.045).
Los investigadores de la Universidad Duke, en Carolina del Norte, y de la Universidad de Michigan en Ann Arbor descubrieron que, cuando el estrés se ha superado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal dentro de la célula.
«El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células, se desempeñen bien bajo condiciones estresantes», explicó la bióloga molecular de la UM Ursula Jakob, en la versión de internet de la revista.
La función de una proteína depende de su forma y esta depende de cómo se pliega en complejas configuraciones tridimensionales. Las chaperonas moleculares son más conocidas porque ayudan en el proceso de plegado de las proteínas.
La mayoría de las chaperonas moleculares están activas solamente cuando están plegadas estrechamente.
Pero los científicos descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés, se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura.
Este descubrimiento contradiría todas las presunciones más comunes acerca de las chaperonas moleculares.
En el artículo de Cell, el equipo investigador describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayuda específicamente en el estrés.
La Hsp33 es una proteína bacterial que se despliega parcialmente y se torna activa cuando se expone a oxidantes como la lejía (hipoclorito de sodio).
La Hsp33 ayuda a que otras proteínas sobrevivan al despliegue proteínico inducido por la lejía y, al hacerlo, torna a la bacteria resistente a este poderoso oxidante.
Las chaperonas Hsp33 impiden que otras proteínas que se despliegan formen grandes grumos destructivos de proteína inactiva que pueden matar a la bacteria. En concierto con otras chaperonas, la Hsp33 ayuda así a que las proteínas «abrazadas» recuperen su estructura una vez que ha pasado el estrés.
«La forma en que operan estas proteínas tiene sentido, ya que pueden responder muy rápidamente a las condiciones que despliegan a otras proteínas», añadió Jakob.
Los investigadores han descubierto que la Hsp33 emplea astutamente sus propias regiones parcialmente desplegadas para conectarse con las otras proteínas que están desplegándose y así las protege.
El «abrazo» de la Hsp33 ayuda a estabilizar a ambas proteínas mientras transcurre el acontecimiento estresante y esto previene que la pareja de la chaperona se colapse.
Una vez que el desempeño ante el estrés ha pasado, se repliega el brazo de la Hsp33, lo cual permite que ambas proteínas recobren su postura y reanuden sus propios desempeños.
Marzo 1/2012 Washington, (EFE).-
Nota: Los lectores del dominio *sld.cu acceden al texto completo a través de Hinari.
Tomado del boletín de selección temática de Prensa Latina: Copyright 2011 «Agencia Informativa Latinoamericana Prensa Latina S.A.»
Dana Reichmann, Ying Xu, Claudia M. Cremers, Marianne Ilbert, Roni Mittelman, Michael C. Fitzgerald, Ursula Jakobs.Order out of Disorder: Working Cycle of an Intrinsically Unfolded Chaperone. Cell 148(5) pp. 947 – 957, 2 Mar 2012.
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