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El trabajo, publicado en la revista Nature Communications, es el resultado de una investigación desarrollada por la Universidad de Boston y CIC bioGUNE.
La proteína de interacción con Galfa asociada a vesículas (GIV) es una diana emergente en el ámbito de las terapias antimetastásicas, puesto que podría ser un regulador central de la metástasis. Su caracterización completa puede abrir nuevos caminos para la intervención terapéutica.
Mediante una combinación de técnicas bioquímicas y estructurales, incluyendo la resonancia magnética (RM), un grupo de investigadores ha desvelado el mecanismo molecular detrás de la unión de GIV a una proteína G.
Los resultados muestran que el modo de acción de GIV difiere de las proteínas GPCR, ya que GIV se une a un sitio distinto de la proteína G. Gracias al uso combinado de métodos de RM y de protocolos de modelado molecular, se ha obtenido información esencial sobre la interfaz entre ambas proteínas. De hecho, se ha observado que GIV se une a una cavidad sobre la superficie de la proteína G. Estos resultados sugieren un mecanismo de regulación alostérico, ya que los cambios conformacionales en una región de la proteína G se propagan a otra región distante.
Este trabajo ha sido el resultado de la estrecha colaboración del grupo de Mikel García-Marcos, de la Universidad de Boston, con el grupo de Francisco J. Blanco de CIC bioGUNE, y se ha publicado en la revista Nature Communications.
La sinergia entre los dos grupos, así como la participación de investigadores del IRB Barcelona, la Universidad de Cornell y la Universidad de Glasgow, ha hecho posible descubrir este nuevo mecanismo de actuación de un regulador de proteínas G.
mayo 23/2017 (diariomedico.com)
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