La mejora en el diseño del LMFM optimiza su capacidad para medir fenómenos biológicos en la superficie de la célula de la \»Moraxella\».

Conocer la manera en que las bacterias infectan a las células es crucial para prevenir un sinnúmero de enfermedades. Un grupo de científicos de la Universidad de Bristol ha planteado un nuevo enfoque para el estudio de las moléculas en su entorno natural, abriendo la puerta a la comprensión sobre cómo las bacterias infectan a las personas. El trabajo, basado en la utilización de un microscopio atómico, proporciona un nivel de detalle sin precedentes de lo que ocurre cuando una bacteria se acerca a una célula.

Leo Brady, profesor de Bioquímica, y Mumtaz Virji, profesor de microbiología molecular, estudiaron la bacteria \»Moraxella catarrhalis\» común, que causa infecciones del oído medio en niños pequeños, y es una causa importante de morbilidad en pacientes con enfermedades del corazón.

Brady y Virji se asociaron con el doctor Massimo Antognozzi, de la Escuela Universitaria de Física, cuyo grupo ha estado desarrollando una nueva forma de microscopio atómico llamado microscopio de fuerza molecular lateral (LMFM, por sus siglas en inglés), para estudiar una de las proteínas clave en el proceso, la UspA1.

Juntos mejoraron el diseño del microscopio LMFM para optimizar su capacidad a la hora de medir fenómenos biológicos en la superficie de la célula de la \»Moraxella\». Este desarrollo ha permitido relacionar aspectos de la UspA1 obtenidos por cristalografía de rayos X con los cambios que se producen en la célula bacteriana mientras infecta a las células humanas.
Agosto 30/2011 (JANO)

Este estudio fue publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences (2011); (doi: 10.1073/pnas.1106341108)

Nota: Los lectores del dominio *sld.cu tienen acceso al artículo a texto completo a través de Hinari.

R. Leo Bradya, Mumtaz Virjib, Christopher Agnewa, Elena Borodinab, Nathan R. Zaccaia.Correlation of in situ mechanosensitive responses of the Moraxella catarrhalis adhesin UspA1 with fibronectin and receptor CEACAM1 binding.Publicado en Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Agosto 29/2011

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