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Investigadores de la Universidad de Zaragoza han determinado el potencial terapéutico de la enzima FAD sintetasa para el tratamiento de enfermedades infecciosas como la tuberculosis, la listerioris o la neumonía.
Este hallazgo ha sido posible gracias a la utilización de la técnica cristalografía de rayos X que ha contribuido a determinar la estructura tridimensional de dicha proteína, presente en los microorganismos patógenos, pero no en los seres humanos.
Estos resultados ayudarán a diseñar fármacos que ayuden a inhibir la acción de esta proteína y por tanto el crecimiento de agentes infecciosos en el ser humano, según informa la Universidad de Zaragoza en un comunicado.
La trascendencia de esta investigación radica, además, en que es el primero sobre resolución de estructuras de proteínas en Aragón, gracias a las infraestructuras con las que cuenta el Instituto Universitario de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI) de la Universidad de Zaragoza.
La investigación “Bases estructurales de la biosíntesis de cofactores flavínicos en procariotas y de la interacción y transferencia electrónica fotosintética” forma parte de la tesis doctoral de la doctora Beatriz Herguedas, bajo la dirección de Milagros Medina Trullenque y Marta Martínez Júlvez, profesoras del Departamento de Bioquímica y Biología Molecular y del BIFI.
La enzima FAD sintetasa transforma la vitamina B2 en compuestos críticos para la proliferación y mantenimiento de la vida de todo tipo de bacterias, incluyendo organismos patógenos. Al conocer bien la estructura de esta proteína, que es distinta a la de los mamíferos, se puede inhibir su función, evitando su crecimiento y bloqueando la infección.
Por otro lado, la utilización de estás técnicas ayudará también a comprender a nivel molecular el origen de enfermedades genéticas causadas por defectos en la estructura de la proteína. A partir de ahí, se puede diseñar fármacos para rescatar las funciones de proteínas con deficiencias estructurales.
En la Universidad de Zaragoza varios grupos estudian la relación entre la estructura y la función de diversas proteínas con objeto de rediseñar actividades enzimáticas e identificar fármacos contra diversas enfermedades. Hasta la fecha, estos investigadores habían suplido la falta de infraestructuras para la resolución de estructuras de proteínas mediante colaboraciones externas.
Entre ellas destaca la colaboración establecida con el Instituto de Química-Física Rocasolano del CSIC en Madrid, con el que se viene colaborando desde hace más de 15 años, y que ha dado lugar a la publicación de más de 20 estructuras y a la creación en la Universidad de Zaragoza de la Unidad Asociada Estabilidad, plegamiento y estructura de proteínas.
mayo 9/2011 (JANO)
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