«Estoy haciendo algunos cambios fundamentales para que la OMS pueda hacer bien este trabajo. Estoy creando un nuevo programa para emergencias de salud, uniendo todos nuestros recursos de brotes y de emergencia a través de los tres niveles de la Organización», dijo la doctora Chan durante la 68 Asamblea Mundial de la Salud.

La experta, que no precisó detalles de la nueva iniciativa, explicó que está diseñada para responder a las crisis sanitarias con mayor velocidad, flexibilidad y que será de rápido impacto.

Señaló que también contará con puntos de referencia de rendimiento que mostrarán lo que debe ocurrir dentro de las 24, 48 y 72 horas que se da la emergencia «y no después de meses».

El fortalecimiento de la capacidad de respuesta nacional es otro objetivo principal del programa, así como reforzar las asociaciones con los principales organismos de Naciones Unidas y otros socorristas internacionales.

La OMS fue muy criticada por su demorada respuesta ante el brote de ébola detectado en países de África occidental en diciembre de 2013. No fue hasta agosto de 2014 que la OMS declaró el estado de emergencia de salud internacional.

Chan reconoció que el mundo, incluyendo la propia OMS, «estaba mal preparado para responder a un brote tan extendido, tan grave, tan sostenido, y tan complejo». «La OMS estaba abrumada, al igual que todos los demás que respondieron a dicha emergencia».

La directora de la agencia de Naciones Unidas también anunció el fortalecimiento de la base de datos de personal especializado en la gestión de emergencias, antropólogos, médicos y expertos en comunicación de riesgos.

Esta capacidad adicional se verá reflejada en el aumento del presupuesto que propondrá para 2016-2017.

La 68 Asamblea Mundial de la Salud se desarrolla en Ginebra del 18 al 26 de mayo con una agenda en la que predominan temas sobre respuestas a emergencias, ébola, dengue y resistencia antimicrobiana

mayo 19 / 2015  (PL)

Los investigadores de la Universidad Duke, en Carolina del Norte, y de la Universidad de Michigan en Ann Arbor descubrieron que, cuando el estrés se ha superado, la chaperona repliega su brazo, lo cual permite que ambas proteínas se reagrupen y vuelvan a la vida normal dentro de la célula.

«El nuevo estudio ilustra cómo la flexibilidad ayuda a las proteínas, que son cruciales para la mayoría de las tareas necesarias para que existan las células, se desempeñen bien bajo condiciones estresantes», explicó la bióloga molecular de la UM Ursula Jakob, en la versión de internet de la revista.

La función de una proteína depende de su forma y esta depende de cómo se pliega en complejas configuraciones tridimensionales. Las chaperonas moleculares son más conocidas porque ayudan en el proceso de plegado de las proteínas.

La mayoría de las chaperonas moleculares están activas solamente cuando están plegadas estrechamente.

Pero los científicos descubrieron recientemente que ciertas proteínas, específicas en el estrés, se tornan en chaperonas activas solamente cuando están parcialmente desplegadas y pierden parte de su estructura.

Este descubrimiento contradiría todas las presunciones más comunes acerca de las chaperonas moleculares.

En el artículo de Cell, el equipo investigador describe cómo funciona una de estas proteínas, la Hsp33, que ayuda específicamente en el estrés.

La Hsp33 es una proteína bacterial que se despliega parcialmente y se torna activa cuando se expone a oxidantes como la lejía (hipoclorito de sodio).

La Hsp33 ayuda a que otras proteínas sobrevivan al despliegue proteínico inducido por la lejía y, al hacerlo, torna a la bacteria resistente a este poderoso oxidante.

Las chaperonas Hsp33 impiden que otras proteínas que se despliegan formen grandes grumos destructivos de proteína inactiva que pueden matar a la bacteria. En concierto con otras chaperonas, la Hsp33 ayuda así a que las proteínas «abrazadas» recuperen su estructura una vez que ha pasado el estrés.

«La forma en que operan estas proteínas tiene sentido, ya que pueden responder muy rápidamente a las condiciones que despliegan a otras proteínas», añadió Jakob.

Los investigadores han descubierto que la Hsp33 emplea astutamente sus propias regiones parcialmente desplegadas para conectarse con las otras proteínas que están desplegándose y así las protege.

El «abrazo» de la Hsp33 ayuda a estabilizar a ambas proteínas mientras transcurre el acontecimiento estresante y esto previene que la pareja de la chaperona se colapse.

Una vez que el desempeño ante el estrés ha pasado, se repliega el brazo de la Hsp33, lo cual permite que ambas proteínas recobren su postura y reanuden sus propios desempeños.
Marzo 1/2012 Washington, (EFE).-

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Tomado del boletín de selección temática de Prensa Latina: Copyright 2011 «Agencia Informativa Latinoamericana Prensa Latina S.A.»

Dana Reichmann, Ying Xu, Claudia M. Cremers, Marianne Ilbert, Roni Mittelman, Michael C. Fitzgerald, Ursula Jakobs.Order out of Disorder: Working Cycle of an Intrinsically Unfolded Chaperone. Cell 148(5) pp. 947 – 957, 2 Mar 2012.