Estos resultados, publicados en la revista Nature Communications, ayudarán en la obtención y el diseño de nuevos «alginatos a medida» para aplicaciones específicas, especialmente en la industria alimentaria y biomédica.

A pesar de la abundancia de los alginatos en el entorno marino, su abanico de oportunidades, especialmente dentro del sector biomédico, está fuertemente limitado por la falta de homogeneidad en su composición en el estado natural, pues pueden contener una mezcla de azúcares de tipo ácido manurónico y ácido gulurónico en proporciones variables. El conocimiento del mecanismo de acción de las enzimas AL cuando rompen específicamente los enlaces que conectan los azúcares de tipo ácido manurónico en este polímero contribuirá a superar estas limitaciones.

Parte del estudio se ha basado en el análisis computacional del mecanismo de acción de estas enzimas, usando como punto de partida las estructuras tridimensionales de la enzima AL en interacción con diversas variantes de alginatos, obtenidas por los colaboradores de la Universidad Técnica de Dinamarca (DTU). A partir de esta estructura y utilizando los recursos del superordenador MareNostrum 5 del Centro Nacional de Supercomputación de Barcelona (Barcelona Supercomputing Center BSC-CNS), el equipo de la UB ha realizado simulaciones de dinámica molecular, empleando técnicas multiescala de mecánica cuántica y mecánica molecular para modelar y obtener una descripción detallada a nivel atómico de la reacción química que tiene lugar durante la degradación de los alginatos.​​​​​​​

Estas simulaciones han permitido conciliar discrepancias científicas previas sobre el número de etapas en las que ocurre la reacción, confirmando que sucede en una sola y que el polímero se rompe por el centro, y no por uno de sus extremos. También han esclarecido la naturaleza del estado de transición —la configuración de mayor energía durante la reacción— como una especie de alta carga negativa.

Otro elemento destacado de la investigación es que las enzimas analizadas pertenecen a la familia 7 de liasas, la más abundante conocida hasta la fecha, lo que permite extrapolar el mecanismo descrito a otras enzimas con alto potencial biotecnológico.

11 abril 2025 | Fuente: EurekAlert! | Noticia

US/DICYT Nuestras proteínas son las principales responsables de regular el funcionamiento de nuestras células. En determinadas situaciones, estas proteínas experimentan modificaciones para poder enfrentarse a determinadas situaciones de manera rápida, eficaz y reversible. Una de estas modificaciones es la sumoilación, que consiste en acoplar SUMO, un pequeño fragmento proteico a las proteínas diana.

La simuilación es muy importante para proteger y regular el funcionamiento de la maquinaria proteica en situaciones de estrés, por ejemplo, cuando se produce un infarto cerebral, para permitir la rápida proliferación celular o para ayudar en los procesos de la reparación del daño en el ADN, entre otros. De hecho, muchos tumores dependen enormemente de la sumoilación para mantener su inmortalidad y multiplicarse indefinidamente y por ello, distintos fármacos que inhiben la maquinaria de sumoilación están siendo evaluados para tratamientos de tumores muy agresivos como el cáncer de páncreas y distintos tipos de linfomas.

Hasta ahora conocíamos qué proteínas eran susceptibles de experimentar la sumoilación en un momento dado y muchas de las distintas enzimas que eran capaces de realizar esta modificación. Sin embargo, no sabíamos, cuáles eran las proteínas que cada una de estas enzimas podían sumoilar, o por cuáles enzimas podían ser sumoiladas cada proteína.

Se ha publicado en la revista Science Advances un trabajo del grupo de investigación en Señalización y proteómica por ubiquitina y similares de la Universidad de Sevilla en CABIMER (Centro Andaluz de Biología Molecular y Medicina Regenerativa), dirigido por Román González Prieto. Además, ha dirigido y coordinado el trabajo con otros grupo de investigación de las Universidades de Leiden y Amsterdam en Países Bajos, el instituto Max Plank de Alemania y el ETH de Zurich en Suiza.

En este trabajo, los investigadores desarrollaron unas trampas especiales que les permitieron resolver el puzle de qué proteínas son sumoiladas por qué enzimas. Los datos obtenidos nos permiten hacer por primera vez nuevas conexiones entre la desregulación de estas enzimas y el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas como el párkinson, la resistencia de ciertos tumores a tratamientos de quimioterapia o el control de la expresión de los genes durante el desarrollo embrionario, entre otros.

Referencia

Daniel Salas-Lloret D,Jansen  NS, Nagamalleswari E,  van der Meulen   C, Ekaterina Gracheva  E, H de Ru A.  SUMO-activated target traps (SATTs) enable the identification of a comprehensive E3-specific SUMO proteome. Sci Adv. 2023 Aug 2;9(31):eadh2073.   PMID: 37531430   PMCID: PMC10396300       DOI: 10.1126/sciadv.adh2073

Fuente:(dicyt.com) Tomado-Salud  © 2023 Fundación 3CIN

Es conocido que la mala absorción de lactosa genera diversos efectos adversos en el organismo. Ahora, científicos del Instituto de Investigación en Ciencias de la Alimentación (CIAL, un centro mixto del Consejo Superior de Investigaciones Científicas y de la Universidad Autónoma de Madrid) han determinado en condiciones in vitro la capacidad de un preparado comercial para degradar la lactosa.

En concreto, el trabajo evaluó la potencial aplicación del preparado comercial –consistente en una mezcla de enzimas digestivas (proteasa, lactasa, lipasa y amilasa) y probióticos termoestables y resistentes a las condiciones del estómago (los microorganismos Lactobacillus gasseri, Bifidobacterium bifidum y Bifidobacterium longum)– en la hidrólisis de la lactosa presente tanto en alimentos (leche y yogures) como en disoluciones de este carbohidrato.

El preparado comercial estudiado podría resultar adecuado para hidrolizar la lactosa presente en yogures y otros productos lácteos

Según los resultados, publicados en la revista Food and Function, la caracterización enzimática de la formulación comercial mostró una actividad lactasa (procedente de Aspergillus oryzae) aproximadamente 20 y 170 veces mayor que las actividades maltasa y sacarasa, respectivamente. La susceptibilidad de la lactosa para ser hidrolizada empleando la formulación indicada según las recomendaciones del fabricante, se evaluó mediante la digestión in vitro de disoluciones de lactosa de diferente concentración. Tras dos horas de digestión, los valores más altos de hidrólisis de la lactosa se asociaron a las mayores dosis del preparado comercial, alcanzándose, en algunos casos, resultados superiores al 90%.

La digestión in vitro de productos lácteos comerciales con el preparado enzimático mostró una hidrólisis muy elevada en el caso del yogurt (hasta 91 %), donde las condiciones son más favorables para la actuación de la lactasa; además, la presencia de bacterias propias del yogurt pueden contribuir a la degradación de la lactosa. Por otro lado, la lactosa presente en la leche se degradó de una forma más moderada (55-60 %), siendo superior en el caso de la leche desnatada debido al efecto matriz del sustrato.

En suma, los resultados obtenidos demostraron que el preparado comercial estudiado podría resultar adecuado para hidrolizar la lactosa presente en los productos comerciales analizados, asegurando una ingesta de lactosa inferior al límite a partir del cual se pueden producir efectos adversos (aproximadamente 12 g/día según la EFSA, la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria) en individuos con una cierta intolerancia.

Intolerancia a la lactosa

La intolerancia a la lactosa es un problema común que resulta de la deficiencia de la enzima necesaria para su degradación (β-galactosidasa o lactasa). La actividad de esta enzima, que se encuentra casi siempre presente en recién nacidos, disminuye a medida que crecemos y cesa el consumo de productos lácteos.

La lactosa que no puede ser hidrolizada ni absorbida llega al intestino grueso donde es fermentada por la microbiota, causando espasmos abdominales, hinchazón, flatulencia y diarrea. Actualmente, el 70% de la población mundial presenta intolerancia a la lactosa, llegando a alcanzar el 100% en determinadas zonas geográficas. En el caso de España, recientemente se ha mostrado que la intolerancia a la lactosa puede afectar a más del 30% de la población, dato que puede ir creciendo dada la tendencia actual de abandonar el consumo de leche y productos lácteos.

Para paliar la intolerancia a la lactosa existen diferentes estrategias que se centran principalmente en la restricción de alimentos con un elevado contenido en lactosa o la sustitución por alimentos libres en lactosa. La implementación en la dieta de formulaciones digestivas con lactasas procedentes de microorganismos o con bacterias que presenten actividad lactasa, se ha sugerido también como un método eficaz para sobrellevar esta complicación. En este sentido, la EFSA indicó que existe una clara relación entre la ingesta de lactasas externas y la degradación de lactosa en pacientes con malabsorción sintomática.

mayo 16/ 2019 (SINC)

Referencia bibliográfica:

Ferreira-Lazarte, A., Moreno, F. J., & Villamiel, M. (2018). Application of a commercial digestive supplement formulated with enzymes and probiotics in lactase non-persistence management. Food & Function.

Entrar en Hinari a través de infomed para visualizar artículo a texto completo: Science Translational Medicine (DOI: 10.1126/scitranslmed.3001922)
Vol. 3,  Issue 67