Un equipo dirigido por investigadores del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) ha caracterizado uno de los mecanismos que permiten a las chaperonas moleculares actuar en la degradación de proteínas. Los investigadores, que publican sus resultados en la revista Scientific Reports,  han podido observar al detalle estos complejos extremadamente flexibles, que son capaces de atrapar y marcar todo tipo de proteínas, las cuales son posteriormente degradadas o llevadas al sistema de reciclaje celular.

“Hasta ahora, el mecanismo que permite a las chaperonas cambiar de una función a otra no estaba claro desde un punto de vista estructural. Gracias a una combinación de técnicas de vanguardia como la criomicroscopía electrónica y la espectrometría de masas con entrecruzamiento, hemos podido obtener una imagen con una resolución media de los complejos formados por la proteína CHIP y las chaperonas moleculares Hsp70 y Hsp90”, ha explicado el investigador del CSIC José María Valpuesta, que trabaja en el Centro Nacional de Biotecnología.

Mientras que los complejos con Hsp70 o Hsp90 ayudan al plegamiento de proteínas, la incorporación de CHIP en este sistema actúa como llave para el cambio de función. “Estos nuevos complejos dirigen la proteína hacia su degradación”, añade Valpuesta.

Además del equipo del Centro Nacional de Biotecnología, en la investigación han participado científicos del Centro de Regulación Genómica de Barcelona.

abril 25/ 2019(DICYT)

Referencia bibliográfica 

Lucía Quintana-Gallardo, Jaime Martín-Benito, Miguel Marcilla, Guadalupe Espadas, Eduard Sabidó, José María Valpuesta. The cochaperone CHIP marks Hsp70- and Hsp90-bound substrates for degradation through a very flexible mechanism. Scientific Reports. DOI: 10.1038/s41598-019-41060-0